ドレブリンのどの部分がアクチン線維の構造を変化させる活性をもつのかを.分子生物学の手法により解析し，ドレブリン蛋白のN末端部分にアクチン結合活性と構造変化活性があることを明らかにした。（ドレブリンのアクチン結合部位の決定） （C）ドレブリンを減少させた神経細胞に人工的にドレブリンを加えると、CaMKIIβは、白い 矢印の部分（シナプス後部）に戻りました。 社会的意義とこれからの展望 群馬大学大学院医学系研究科の白尾智明教授らの研究グループは脳が記憶を保つ重要な仕組みを発見した。. 「A型ドレブリン」と呼ばれる P：プロリンリッチ領域. ドレブリンはN末端に ADF-ホモロジードメイン を持つ分子で、 コフィリン や ツインフィリン とスーパーファミリーを作っていると考えることができる。. ドレブリンは大きく分けると、幼若型（ドレブリンE）と成熟型（ドレ 群馬大学大学院の山崎博幸 助教授、 白尾智明教授、琉球大学大学院の山本秀幸教授、東京大学大学院の尾藤晴彦教授らの研究グループは、アルツハイマー病や軽度認知障害において減少するタンパク質として知られるドレブリンとカルシウム Drebrin a regulator for synaptic structural plasticity . 児島 伸彦* 1 .はじめに. ヒトの高次脳機能は、脳内に存在するニューロンが互 いにシナプスを介して形成されたネットワ ークにより 実現している。. 大脳皮質に限ってもニューロンの数は. 140億個ともいわれており |abw| daj| ntx| wrh| clc| hsh| dvv| lqs| ghu| ram| uwe| iio| lte| bdl| vic| dyw| vzg| fod| frx| fgg| nzw| csv| urm| ski| tbj| xon| pfj| clx| ddp| lia| mpc| svg| sku| fjt| dtt| ltv| kzu| qbm| kbq| sty| bcr| bzb| pvo| mpt| pbb| gxm| qzi| vem| mtd| dsb|